Ermittlungen in Sachen Nahrung

Bei einer Nahrungsmittelallergie müssen Betroffene verdächtige Lebensmittel in der Regel vollständig meiden. Jens Brockmeyer möchte stattdessen die auslösenden Allergene direkt nachweisen und verstehen, was ein Protein zu einem Allergen macht. Als „Spürhund“ nutzt er vor allem das Massenspektrometer. Seit 2016 leitet der Professor die neu geschaffene Abteilung Lebensmittelchemie am Institut für Biochemie und Technische Biochemie der Universität Stuttgart.

Jens Brockmeyers Aufmerksamkeit gehört dem Proteinpool in Lebensmitteln, der Proteomik. Unter den Lebensmittelproteinen spürt er die Übeltäter auf, die bei Lebensmittelallergien eine immunologische Reaktion auslösen. Hierzulande reagiert fast jeder Zwanzigste allergisch auf mindestens ein Lebensmittel. Die häufigsten Auslöser sind Milch, Ei, Soja, Weizen, Erd- und Baumnüsse, Fisch sowie Krustentiere. Bei manchen Allergikern lösen schon minimale Spuren eine allergische Reaktion bis hin zum anaphylaktischen Schock aus. Andere können vergleichsweise viel verzehren, bis sie das erste Kribbeln oder Jucken verspüren.

„Aktuell haben wir das Problem, dass auf vielen Lebensmitteln nur die Kennzeichnung zu lesen ist: ‚Kann Spuren von … enthalten‘“, ärgert sich Brockmeyer. Mit der Aufschrift kennzeichnen Hersteller vorsichtshalber Lebensmittel, wenn zu befürchten ist, dass diese während der Herstellung oder beim Abfüllen unbeabsichtigt mit allergieauslösenden Lebensmitteln in Berührung kommen könnten. Ob und in welcher Konzentration tatsächlich Allergene enthalten sind, bleibt unklar. Wollen Allergiker eine Reaktion sicher verhindern, müssen sie die verdächtigen Lebensmittel meiden. „Das schränkt den Alltag vieler Allergiker massiv ein“, sagt Brockmeyer.

Besser wäre es, so Brockmeyer, die Allergen-Konzentration, die gerade noch ausreicht, um bei einem Allergiker eine Reaktion auszulösen, als Grenzwert für Lebensmittel festzulegen. Die notwendigen klinischen Daten sind in den vergangenen Jahren für viele Allergene erhoben worden – es braucht empfindliche Nachweisverfahren, die spezifisch selbst geringste Spuren bestimmter Allergene in einem Lebensmittel aufspüren. Die beiden aktuell gebräuchlichsten Methoden in Routinelaboren haben jedoch ihre Schwächen.

Bei den immunologischen ELISA-Tests fischen spezifische Antikörper nicht nur das gesuchte Allergen aus der Lebensmittelprobe, sondern mitunter auch strukturell ähnliche Moleküle. Bei dem zweiten Verfahren, der sogenannten Polymerase Chain Reaction (PCR), weisen Lebensmittelanalytiker nicht das allergieauslösende Protein nach, sondern ein für das allergene Lebensmittel typisches DNA-Fragment. Weil aber jede Zelle eines Organismus die identische DNA-Information enthält, können sie beispielsweise nicht zwischen einem Hühnerei und Hühnerfleisch unterscheiden. Das Gleiche gilt für Milch und Rindfleisch. „Ob ein Produkt Eiklar enthält, werde ich mit der PCR ebenfalls nicht nachweisen können, weil Eiklar so gut wie keine DNA enthält. Es ist aber voll mit Allergenen“, sagt Brockmeyer.

Vor allem bei verarbeiteten Lebensmitteln versagen die bisherigen Detektormethoden mitunter, sei es dadurch, dass durch Erhitzen die Proteine denaturiert wurden und dann nicht mehr von den Antikörpern erkannt werden, oder weil die DNA etwa in sauren Lebensmitteln lange vor den Allergenen abgebaut ist und somit der Detektion entgeht. Brockmeyer nutzt für den Nachweis der Allergene die Massenspektrometrie. Die Geräte im Labor nebenan laufen täglich rund um die Uhr. Brockmeyers Team kann damit auch in verarbeiteten Lebensmitteln selbst geringe Mengen von Allergenen aufspüren, etwa Nüsse in Brot, Schokolade oder Eiscreme.

Im Massenspektrometer werden enzymatisch zerstückelte Proteinfragmente, sogenannte Peptide, aus der Lebensmittelprobe zu geladenen Bruchstücken zertrümmert und diese nach Masse und Ladung separiert. Das Massenspektrum eines Peptids ist quasi sein „Fingerabdruck“, aus dem sich die Struktur ableiten lässt. Brockmeyer und seine Mitarbeiter können in der Lebensmittelprobe gleichzeitig nach bekannten Peptid-Fingerabdrücken diverser Allergene fahnden. Besonders heikel war es, aus den Millionen unterschiedlicher Proteinfragmente der Lebensmittel zunächst jene Markerpeptide zu identifizieren, die spezifisch für ein einzelnes Allergen sind.

So wusch eine Mitarbeiterin Brockmeyers etwa jede einzelne Haselnuss mit verschiedenen Lösungen, weil Nüsse fast immer Spuren anderer Nüsse enthalten. Erst dann kratzte sie ein Stück von der Oberfläche ab, um alle enthaltenen Proteine im Massenspektrometer zu analysieren und daraus die allergenspezifischen Markerpeptide auszuwählen, die sich am besten detektieren lassen. Mittlerweile hat die Gruppe Markerpeptide für die häufigsten Allergene identifiziert, die über 90 Prozent aller allergischen Reaktionen hervorrufen. „Wir müssen mit unserem hochauflösenden Massenspektrometer schon alle Tricks ausreizen, um in den Sensitivitätsbereich zu kommen, den wir brauchen“, gibt Brockmeyer zu. Routinelabore, die weniger sensitive Massenspektrometer bereits einsetzen, um Rückstände von Pflanzenschutzmitteln und Schimmelpilzgiften in Lebensmitteln nachzuweisen, können da nicht mithalten.

Um die Methode auch für übliche Massenspektrometer nutzbar zu machen, entwickelt das Team gerade Ködermoleküle aus DNA oder RNA, Aptamere, die aus den Millionen Peptiden nur die gesuchten Markerpeptide herausfischen und so für die Detektion im Massenspektrometer anreichern. Außerdem will es die Probenaufbereitung automatisieren, um schnell möglichst viele Lebensmittel gleichzeitig untersuchen zu können.

Mit dem Massenspektrometer rückt Brockmeyer auch gefälschten Lebensmitteln zu Leibe – erstmals, ohne vorher wissen zu müssen, nach was er sucht. Den Skandal um Rindfleisch-Lasagne, die 2013 mit billigerem Pferdefleisch gestreckt wurde, könnte er heute recht schnell aufdecken, weil der Anteil Rinder-spezifischer an der Gesamtmenge Säugetier- spezifischer Markerpeptide geringer wäre. Sind wie 2014/2015 in den USA kreuzkümmelhaltige Gewürze vermutlich absichtlich mit Erdnüssen verunreinigt, droht bei Verfälschungen auch Allergikern Gefahr.

Spannend an der Lebensmittelchemie findet Brockmeyer, dass sich damit handfeste Fragen lösen lassen. „Man weiß, wofür man etwas untersucht“, erklärt er. Andererseits fasziniert es ihn, zu versteFoto: Universität Stuttgart/Max Kovalenko Jens Brockmeyer spürt unter den Lebensmittelproteinen die Übeltäter auf, die bei Lebensmittelallergien eine immunologische Reaktion auslösen. hen, wie Lebensmittel zusammengesetzt sind, warum manche Lebensmittelallergene im Dünndarm das Immunsystem auf den Plan rufen, strukturell ähnliche Moleküle aber als harmlos durchgehen. Im Modellsystem spielt sein Team zurzeit den Weg der Nahrung durch den Verdauungstrakt durch und analysiert die Struktur der Allergenpeptide, die im Dünndarm ankommen. Vielleicht lassen sie sich irgendwann für eine spezifische Immuntherapie nutzen, um Lebensmittelallergien zu behandeln.

Gäbe es seinen 13 Jahre älteren Bruder nicht, Lebensmittelchemiker in der Toxinanalytik, hätte Brockmeyer vielleicht einen anderen Berufsweg eingeschlagen. „Wir haben schon vereinbart, dass wir demnächst mit unseren Maschinen hier ein wenig gemeinsam experimentieren“, freut sich der Jüngere. Sein Beruf schien von Anfang an seine Berufung zu sein – auch wenn der Weg dorthin nicht immer gerade verlief. Schon in der Schule in Osnabrück brannte der heute 43-Jährige für Chemie, aber auch für Physik. Mit der Ausbildung zum Chemielaboranten schlug das Pendel aber Richtung Chemie aus. Doch er will den Dingen auf den Grund gehen, drückte nochmal die Schulbank, um mit dem Abitur in der Tasche zu studieren. Wieder schwankte er, dieses Mal zwischen Biochemie und Lebensmittelchemie, und entschied sich doch, in die Fußstapfen des Bruders zu treten.

Als frisch examinierter Lebensmittelchemiker der Universität Münster machte Brockmeyer zunächst einen Abstecher über die Rechtsmedizin in Bonn. Er hatte nicht „den Rosinengehalt im Christstollen“ untersuchen wollen, wie er sagt, sondern etwas Relevanteres. Die analytischen Methoden seien gleich, egal ob er nach Rückständen in Lebensmitteln fahnde oder nach Drogen in Blut oder Urin. Nach einem Mordfall mit einem die Atemmuskulatur lähmenden Medikament versuchte er, der Substanz massenspektrometrisch auf die Spur zu kommen, und stößt an technische Grenzen. Seine Promotion führte er bei dem renommierten Mikrobiologen Helge Karch am Universitätsklinikum Münster durch. Karch gilt als Entdecker eines bestimmten Typs des gefährlichen EHEC-Durchfallerregers, der bisher in Deutschland für alle größeren Ausbrüche verantwortlich war und sich insbesondere über kontaminierte Lebensmittel ausbreitet. Brockmeyer machte sich dieses Mal die biochemischen und molekularbiologischen Werkzeuge zunutze, um die Struktur und Funktion eines EHEC-Virulenzfaktors aufzuklären – und erntete dafür den Promotionspreis der mikrobiologischen Fachgesellschaft.

Der Kontakt mit der „alten Heimat“ ist währenddessen nie abgebrochen: Immer wieder besuchte er Seminare am Institut für Lebensmittelchemie an der Universität Münster, führte dort Messungen für die Promotion durch. Schließlich wird ihm die Habilitation am Institut angetragen. Er forscht weiter an EHEC. Hinzu kommen seine aktuellen Forschungsgebiete, Lebensmittelallergene und die Echtheit von Lebensmitteln, die er zusammen mit einigen Mitarbeitern mit nach Stuttgart bringt.

Es scheint eine Fügung des Schicksals zu sein, dass Brockmeyer nun als Leiter der Lebensmittelchemie am biochemischen Institut angesiedelt ist. „Das Spannende am Standort Stuttgart ist, dass es immer wieder Kooperationen gibt, die ich mir nicht hätte träumen lassen“, sagt Brockmeyer. Demnächst wird seine Abteilung untersuchen, ob sich unter der Schwerelosigkeit und Strahlung im Weltall der Nährwert und die Proteinzusammensetzung von Algen verändern oder ob sie künftig problemlos als Astronautennahrung oder zur Sauerstofferzeugung im All dienen können. Das Institut für Luft- und Raumfahrt hat den Algenreaktor bereits übergeben, der demnächst auf die internationale Raumstation ISS geschickt wird.

Helmine Braitmaier